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郑州大学硕Ｌ学位论文 摘要摘
要分子马达具有复杂的内部结构，其运动机制一直是现在国内外诸多学科研究的前沿和热点。考虑到分子马达两个头部之间的相互作用，本文把反馈控制引入双头布朗马达模型中，用一种新的方法来研究它的定向运动机制。分子马达在ＡＴＰ水解产生定向运动的过程中，马达本身的一系列构型变化导致了马达头部同轨道作用力大小的变化，马达与轨道的相互作用用非对称的周期势来表示，但是对于此处的非对称周期势，我们选取它在两态（０和１）间转换，并且势场在两态间的转换要受到双头布朗马达的两个头部位置的控制，因此我们称这样的控制为反馈控制，即势的转换依赖系统的态。本文主要讨论了双头布朗马达在白噪声及反馈控制的作用下，在三种不同的环境中：系统不加驱动力、加恒定外部驱动力和周期性外部驱动力，分别讨论了流随弹簧的原长及弹性系数的变化，流随弹簧原长呈现周期性的变化，存在最优的弹性系数使流达到最大，它们对温度的变化都非常敏感。还比较了它们的定向运动能力，当不加外部驱动力时双头布朗马达的定向运动能力最低。我们还研究了在系统不加驱动力时，系统的效率随负载及温度的变化。通过分析三种环境中双头布朗马达的运动机制，充分说明各个参量之间的相互协调能够反映出生物体机制的高度复杂性、协调性。关键词：双头布朗马达，反馈控制，流，效率
郑州人学硕’Ｉ’学位论文
ＡｂｓｔｒａｃｔＡｂｓｔｒａｃｔＴｈｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｍｏｔｏｒｈａｓｃｏｍｐｌｅｘｉｎｔｅｍａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，ａｎｄｌｔｓｍｅｃｈａｎｉｓｍｈａｓｂｅｅｎｓｔｕｄｉｅｄｂｙｍａｎｙｄｉｓｃｉｐｌｉｎｅｓｂｏｔｈｉｎＣｈｉｎａａｎｄａｂｒｏａｄａｓａｆｏｒｅｆｒｏｎｔａｎｄｈｏｔｓｐｏｔ．Ｃｏｎｓｉｄｅｒｉｎｇｔｈｅｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｏｆｔｈｅｔｗｏｈｅａｄｓｏｆｔｈｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｍｏｔｏｒｔｈｅｆｅｅｄｂａｃｋｃｏｎｔｒｏｌｉｓｉｎｔｒｏｄｕｃｅｄｉｎｔｈｅｔｗｏ－ｈｅａｄｅｄＢｒｏｗｎｉａｎｍｏｔｏｒｍｏｄｅｌｉｎｔｈｉｓｐａｐｅｒａｎｄｗｅｗｉｌｌｓｔｕｄｙｉｔｓｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆｄｉｒｅｃｔｍｏｔｉｏｎｕｓｉｎｇａｎｅｗｍｅｔｈｏｄ．ＴｈｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｍｏｔｏｒＣａｎｐｒｏｄｕｃｅｄｉｒｅｃｔｍｏｔｉｏｎｉｎｔｈｅｐｒｏｃｅｓｓｏｆＡＴＰｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ，ｉｎｗｈｉｃｈａｓｅｒｉｅｓ
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ｆｅｅｄｂａｃｋｃｏｎｔｒｏｌ， ｃｕｒｒｅｎｔ， ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ知识水坝@pologoogle为您整理 郑州大学硕Ｌ学位论文 第一章引占第一章
引言分子马达运动机制的研究，对于人们认识生命活动中的运动现象是非常重要和富有启发性的。它不仅有助于我们揭示蛋白质的运动机理，深入认识生命活动的本质，而且可以帮助我们搞清生物体内能量转化的过程，从新的角度去认识和利用这一能量转化机制，一方面使我们更好地设计和制造医用分子马达，解决目前还不能攻克的人类健康难题（如癌症和唐氏综合症等），另一方面使我们能够找到纳米器件的能量驱动来源。实验中观测到的分子马达一般在几万到几十万道尔顿，因此分子马达通常被看作布朗粒子，其运动可以被纳入布朗运动的理论框架去讨论。大量的实验和理论研究结果表明，生物体中的马达蛋白（也称为分子马达）可高效率地将三磷酸腺苷（ＡＴＰ）分子中的化学能转变为机械能，沿其相应微管（丝）做定向运动。由于在生物体内，ＡＴＰ的浓度远高于平衡态的浓度，其水解反应是单向进行的，根据经典的物理学理论，正是由于非平衡涨落的存在才使粒子运动由无序转变为有序，产生宏观的定向运动，因此作为一种可能的解释：将生物马达蛋白把化学能转变为机械能产生协调定向运动的现象，认为是ＡＴＰ水解所释放的能量为系统提供了一种非平衡的驱动源，看作是非平衡涨落驱动布朗粒子（又被称为布朗马达）运动的结果【ｌ，２，３】，所以可以把布朗粒子纳入非平衡输运理论的框架。我们用Ｌａｎｇｅｖｉｎ方程来描述布朗粒子的非平衡输运动力学，分子马达在运动中同轨道不断地结合又不断地分离，这一实验现象是势场随机模型提出的重要依据。人们在闪烁与扰动势场中大量研究了单个布朗马达、耦合布朗马达的运动机制，到目前为止，人们大都是在非对称系统中引入依赖时间的随机或周期涨落，也就是开放回路控制，而本文中，我们在非对称系统中引入势的涨落依赖系统的态，也即闭合回路控制。本文第二章主要介绍了几种分子马达的生物学背景，第三章主要介绍了计算布朗马达运动的理论基础：Ｌａｎｇｅｖｉｎ方程的引入及二阶龙格．库塔算法，第四章主要介绍了布朗马达运动的研究现状，第五章是本文工作的重点，在反馈控制及白噪声作用下，我们研究了双头布朗马达处于不加外力、加恒定外力和非恒定外力三种环境中的运动情况。知识水坝@pologoogle为您整理
郑州人学颁十学位论文 第一二章分子马达的生物学背景第二章 分子马达的生物学背景
§２．１研究分子马达的动因２００３年美国《科学》杂志评选的“十大科技突破”中，生命科学领域的研究占了６项之多，生命科学已经毋庸置疑地成为了２１世纪科学探索的前沿和热点。但是早期的生物学研究曾经局限于对研究对象进行宏观定性的描述，而近代借助各学科发展对生物学产生的推进作用，人们可以在显微镜下观测到相对微观的生物世界，生物学的研究达到了细胞水平，以至更加微观的分子水平，上个世纪５０年代，ＤＮＡ双螺旋结构的发现，奠定了分子生物学发展的基础。如果要了解各种自然生命现象的奥秘，不仅要研究表象，还要分析细胞内的变化，关键是分子水平上的变化。尤其在今天的生命科学研究领域，分子生物学已经变得越来越重要，因为对于各种人类疾病的研究，分子生物学起到了十分关键的作用：无论是遗传、病理还是免疫，都借助了分子生物学的力量。分子生物学虽然是在分子水平上进行的研究，但研究对象并不只是单个分子，因为细胞内变化活跃，不同分子的活动情况必然存在差异，不研究大量分子相当一段时间的平均活动情况，就不能深入反映相应的生理变化。但是研究单个分子的变化也是很重要的，就像人们感染疾病，虽然病状是细胞发生变化的综合反应，然而最初的变化是从单个分子开始并逐渐扩大的，所以对分子水平的观测是研究的关键。溶质的扩散与渗透是各种生命活动的主要机械驱动力，但细胞内部的生命活动并不能完全依靠这种随机性的热运动，还需要能够实现定向机械运动的机制。例如在真核细胞内，众多的化学工厂都需要通过沿着细胞骨架与微管系统进行物质输运来获得原料，发送产品等；而在基本的ＤＮＡ复制过程中，ＤＮＡ需要定向的解链才能把自己的遗传信息复制给新的ＤＮＡ分子；在细胞有丝分裂期间，染色体的分离同样需要作定向而精确的机械运动，而不是简单的热运动就足够驱动完成的，分子马达就是来完成所有这些定向机械运动的机器。因此通过全面深入地了解分子马达，对完成分子水平的观测是非常关键的。近些年，随着光钳技术、分子遗传学方法、ｘ射线晶体结构分析以及显微成像等实验方法应用于分子生物学领域，人们对于分子马达的结构及动力学行为的认识有了长足的进展，也使直接研究和操纵单个分子马达成为可能。实验中观测到的分子马达一般在２
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第－二章分子马达的生物学背景几万到几十万道尔顿，因此分子马达通常被看作布朗粒子，也被称作纳米粒子。在纳米技术的萌芽阶段，科学家已经制造了很多微型器件，但是要实现纳米机器的设想，动力系统是个关键部分，否则工艺再精确，人们也不可能制作出纳米数量级的机械动力系统，因此人们寄希望于分子马达为纳米器件提供动力，如果这个设想可以实现的话，那么分子马达就可以为纳米器件提供能量来源。ＤＮＡ（脱氧核糖核酸）是生物遗传物质的载体。ＤＮＡ分子马达的优点是可以直接将生物体的生物化学能转换成机械能，而不像通常意义上的马达需要电力。因此，从理论上说，ＤＮＡ分子马达可以借助一些生物化学变化而进行药物和基因等的传递，比如说，将药物分子直接输送至癌细胞的细胞膜。人们已经利用多个ＤＮＡ分子制造出了分子马达，但这些马达存在着效率不高、难以控制的缺陷，与多分子ＤＮＡ马达相比，单ＤＮＡ分子马达应用起来更为方便，两位旅美中国学者最近在分子马达研究领域取得新的突破，首次利用单个ＤＮＡ分子制成了分子马达，这种分子马达在一种生物环境中处予紧凑状态，但在生物环境发生变化后，又会变得松弛。实验证实，采用这一原理制造出的单ＤＮＡ分子马达具有非常强的工作能力，可以像一条虫子一样伸展和卷曲，实现生物反应能向机械能的转变。采用人工合成的单ＤＮＡ分予来制造分子马达还有一个好处，即可以根据不同要求而有针对性地设计出ＤＮＡ分子，使制造出的马达具备各种性能，这些马达可以有不同的效率，可以设计成有很大的做功能力，也可以设计成能把物体搬运到更远的距离。现在还很难预测分子量级的马达什么时候能真正投入实用，下一步目标是要让单ＤＮＡ分子马达真正移动一个微小物体，并进一步提高其工作效率。当分子马达技术足够成熟时，这一技术还可以为病毒检测提供新的途径，分子马达自重加大，转速就会变慢，如果寻找到办法能够使某一种病毒与分子马达特异性结合，根据这一原理，通过观察分子马达的转速就可以判断是否沾染病毒，从而检测出机体是否被病毒感染。例如唐氏综合症就是由于卵子细胞内的染色体分裂不正确而导致的，被认为与驱动蛋白的缺陷有关，如果能找到一种激活驱动蛋白的方法，就能治疗这类疾病了。基于分子马达对人类发展的重要性，我们正在致力于研究它的神秘能量转化机制，以便更大可能地把它应用于我们的生活中去。
§２．２细胞骨架细胞除了具有遗传和代谢两个主要特性之外，还有两个特性，就是它的运动和一定的形态。细胞骨架是细胞运动的轨道，也是细胞形态维持和变化的支架。
郑州人学硕Ｉ一学位论文
第一二章分了马达的生物学背景细胞骨架（ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔｏｎ）是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构，它是真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地称为细胞骨架，通常也被认为是广义细胞器的一种。它的发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（Ｏ．４℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到２０世纪６０年代后，人们采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。细胞骨架不仅在维持细胞形态、承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离；在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞（白血球）的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。细胞骨架主要包括微管（ｔｕｂｕｌｉｎ）、微丝（ｍｉｃｒｏｆｉｌａｍｅｎｔ）（肌动蛋白纤维）和中间纤维（ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅｆｉｌａｍｅｎｔ）。２．２．１微管的结构和功能图２．１细胞骨架系统微管是细胞质骨架系统中的主要成分，１９６３年它首先被Ｓｌａｕｔｔｅｒｂａｅｋ在水螅细胞中发现。同年，Ｌｅｄｂｅｔｔｅｒ和Ｐｏｒｔｅｒ也报道在植物中存在微管结构。微管是由１３条原纤维（ｐｒｏｔｏｆｉｌａｍｅｎｔ）构成的中空管状结构，平均外径为２４ｎｍ的中空圆柱体。微管的长度变化不定，在某些特化细胞中，微管可长达几厘米（如中枢神经系统的运动神经元）。微管壁大约厚５ｎｍ，微管通常是直的，但有时也呈弧形。细胞内微管呈网状和束状分布，并能与其他蛋白共同组装成纺锤体、基粒、中心粒、纤毛、鞭毛、轴突、神经管等结构。每一根原纤维又是由许多微管蛋白二聚体顺序排列构成的，每个二聚体包括一个口微管蛋白
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第二章分子马达的生物学背景（口一ｔｕｂｕｌｉｎ）和一个∥微管蛋ｆａ（∥一ｔｕｂｕｌｉｎ），这两种微管蛋白具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。口和∥微管蛋白的亚基都是直径为４ｒｉｍ的球形分子，所以这两种微管蛋白形成了长度为８ｎｍ的微管蛋白二聚体。因此原纤维在结构上具有８ｒｉｍ的周期性［４１。口亚基ｔｈ４５０个氨基酸组成，∥亚基１±１４５５个氨基酸组成，它们的相对分子质量约５５ｋＤａ。这两种亚基有３５～４０％的氨基酸序列同源，表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。口亚基和口亚基均可结合ＧＴＰ，口球蛋白结合的ＧＴＰ从不发生水解或交换，是口球蛋白的固有组成部分，口球蛋白结合的ＧＴＰ可发生水解，结合的ＧＤＰ可交换为ＧＴＰ。图２．２微管的结构和亚基组成（ａ）微管蛋ｆａ－：聚体的带型图，显示口和∥微管蛋白单体，即它们与非交换的ＧＴＰ和交换型ＧＤＰ的结合部位；（ｂ）微管中微管蛋ｆａ－－聚体的排列，微管蛋白的排列具有方向性。除了特化细胞的微管外，大多数细胞质微管都是不稳定的，能够很快地组装（ａｓｓｅｍｂｌｙ）和去组装（ｄｉｓａｓｓｅｍｂｌｙ）。存在于细胞质中决定微管在生理状态或实验处理解聚后重新组装的结构叫微管组织中，Ｉ：（ＭＴＯＣ）。ＭＴＯＣ的主要作用是帮助大多数细胞质微管组
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第一二章分子马达的生物学背景装过程中发生成核反应，微管从ＭＴＯＣ开始生长，这是细胞质微管组装的一个独特的性质，即细胞质微管的组装受统一的功能位点控制。图２．３微管从微管组织中心向外生长阴影部分是ＭＴＯＣｓ，图中标出了生长中微管的正端，靠近ＭＴＯＣｓ部分是微管的负端。ＭＴＯＣｓ不仅为微管提供了生长的起点，而且还决定了微管的方向性。靠近ＭＴｏｃｓ的一端由于生长慢而称之为负端（ｍｉｎｕｓｅｎｄ），远离ＭＴＯＣｓ的一端生长速度快，被称为正端（ｐｌｕｓｅｎｄ）。我们所说的微管的极性有两层涵义，一是组装的方向性，由于微管是以口∥二聚体作为基本构件进行组装的，并且是以首．尾排列的方式进行组装，所以每一根原纤维都有相同的极性（方向性），这样，组装成的微管的一端是口．微管蛋白亚基组成的环，而另一端是以ｐ．微管蛋白亚基组成的环。极性的另一层涵义是两端的组装速度是不同的，正端生长得快，负端则慢，同样，如果微管去组装也是正端快负端慢。微管依靠它的动态不稳定性（ｄｙｎａｍｉｃｉｎｓｔａｂｉｌｉｔｙ）进行组装，造成微管不稳定性的因素很多，包括ＧＴＰ浓度、压力、温度（最适温度３７℃）、ｐＨ（最适ｐＨ＝６．９）、微管蛋白ｌ临界浓度（ｃｒｉｔｉｅａｌｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎ）、药物等。微管在体外组装时，发现有两个因素决定微管的稳定性：游离微管蛋白的浓度和ＧＴＰ水解成ＧＤＰ的速度。高浓度的微管蛋白适合微管的生长，低浓度的微管蛋白引起ＧＴＰ的水解，形成ＧＤＰ帽，使微管解聚。ＧＴＰ的低速水解适合于微管的连续生长，而快速的水解则造成微管的解聚。我们以踏车现象（图２．４）来表示微管组装后处于动态平衡的一种现象，即微管的总长度不变，但结合上的二聚体从正端不断向负端推移，最后到达负端。６
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第二章分了马达的生物学背景图２．４微管的组装与去纽装：踏车现象微管在细胞内的作用大致可分为四个方面，首先是起支架作用，为细胞维持一定的形态提供结构上的保证，并给各种细胞器进行定位；第二是作为细胞内物质运输的轨道；第三是作为纤毛和鞭毛运动元件；第四是参与细胞的有丝分裂和减数分裂。２．２．２微丝的结构和功能微丝又称肌动蛋白纤维（ａｃｔｉｎｆｉｌａｍｅｎｔ），是真核细胞中最丰富的蛋白质，直径为８ｎｍ。微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋形式组成的纤维，两股肌动蛋白丝是同方向的。肌动蛋白纤维也是一种极性分子，具有两个不同的末端，一个是正端，另一个是负端，形状就像双线捻成的绳子（图２．５）。圈２．５微丝纤维结构模型微丝比微管细，更具有弹性，通常比微管短。细胞中肌动蛋白纤维的数量比微管多，全部肌动蛋白纤维加起来，其总长度大约是微管的３０倍。肌动蛋白纤维在细胞中通常成束存在，这种成束的肌动蛋白纤维比单个肌动蛋白纤维的强度大。微丝首先发现于肌细胞中，在肌细胞中，肌动蛋白占总蛋白的１０％，在横纹肌和心肌细胞中肌动蛋白成束排列组成肌原纤维。具有收缩功能。微丝也广泛存在于非肌细胞中，在非肌细胞中，肌动蛋白占细胞总蛋白的１～５％。作为微丝的结构单位，肌动蛋白以两种形式存在，即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子，又称球状肌动蛋Ｉ；ｔ（ｇ｜ｏｂｕｌａｒａｃｔｉｎ，Ｇ．ａｃｔｉｎ），肌动
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第二章分子马达的生物学背景蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白（ｆｉｂｒｏｓａｃｔｉｎ，Ｆ—ａｅｔｉｎ）。单体肌动蛋白分子的分子量为４３ｋＤａ其上有三个结合位点：一个是ＡＴＰ结合位点，另两个都是与肌动蛋白结合的结合位点。由于球形肌动蛋白Ｇ．ａｅｔｉｎ的非对称性，致使肌动蛋白微丝具有极性，结合ＡＴＰ豁口的一端为负端，另外一端为正端。而且，两端的生长速度是不同的，正端生长快，负端生长慢。一般而言，正端生长速度比负端快５～ｌＯ倍，肌动蛋白单体加到正极的速度要比加到负极的速度快５～１０倍。在体外，将Ｍ醇＋、Ｋ＋和Ｎａ＋等无机离子加入到溶液中，能够诱导Ｇ．肌动蛋白聚合成Ｆ．肌动蛋白纤维。这个过程是可逆的，当降低溶液中离子的浓度，Ｆ－肌动蛋白纤维能够解聚成Ｇ．肌动蛋白。Ｇ．肌动蛋白能够聚合成Ｆ．肌动蛋白，这是肌动蛋白最为重要的特性。肌动蛋白的聚合过程伴随着ＡＴＰ的水解，在聚合过程中，Ｇ．肌动蛋白先要结合Ａ＇ＩＴ，然后ＡＴＰ．Ｇ－肌动蛋白单体再结合到Ｆ．肌动蛋白的两端，加到Ｆ．肌动蛋白上。一旦ＡＴＰ．Ｇ．肌动蛋白单体结合到Ｆ－肌动蛋白纤维上，同肌动蛋白结合的ＡＴＰ就会慢慢降解成ＡＤＰ，并释放出Ｐｉ。微丝装配时，若Ｇ．肌动蛋白分子添加到Ｆ．肌动蛋白丝上的速率正好等于Ｇ．肌动蛋白分子从Ｆ．肌动蛋白上失去的速率时，微丝净长度没有改变，这种过程称为肌动蛋白的踏车现象（图２．６）。肌动蛋白踏车现象是由Ｇ．肌动蛋白单体的临界浓度决定的，当Ｇ．肌动蛋白的ｌＩ每界浓度处于正端和负端Ｇ．肌动蛋白临界浓度之间时，就会出现踏车现象。图２．６肌动蛋白的踏车现象２．２．３中间纤维（ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅｆｉｌａｍｅｎｔｓ，ＩＦｓ）中间纤维是细胞的第三种骨架成分，由于这种纤维的平均直径介于微管和微丝之间，故称为中间纤维。由于其直径约为ｌＯｎｍ，又称为ｌＯｎｍ纤维。微管与微丝都是由球形蛋白装配起来的，而中间纤维则是由长的、杆状的蛋白装配的。中间纤维是一种坚韧的、耐久的蛋白质纤维，它相对较为稳定。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。
郑州人学硕ｌ：学位论文第一章分了马达的生物学背景构成中间纤维的所有亚基的蛋白质都有共同的结构域结构：一个１２＂螺旋的中间区，两侧是球形的Ｎ端和Ｃ端（图２．７），所有亚基的中间螺旋结构域都是保守的，亚基装配时靠ａ配对形成二聚体。中间杆状区又分为四个螺旋区，它们之间被三个间隔区隔开。间隔区也是非常保守的。虽然口螺旋区是高度保守的，但Ｎ端的头和ｃ端的尾都是高度可变的，随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点，并且由于不同类型的中『自Ｊ纤维的亚基在头部和尾部的大小和氨基酸组成方面有很大区别，因此端区的多样性也就决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。图２．７中间纤维的一般结构微管和微丝的组装都是通过单一的途径进行的，并且在装配过程中要伴随核苷酸的水解；而中间纤维组装的方式有很多种，并且不需要水解核昔酸。中问纤维的组装大致分为三个过程：（１）首先是两个单体以相同的方向组成一个双股螺旋的二聚体。（２）两个二聚体以相反的方向组装成一个四聚体，二聚体具有极性，但是四聚体没有极性。（３）若干个四聚体首尾结合组装成原丝（ｐｒｏｔｏｆｉｌａｍｅｎｔｓ）。中间纤维亚基蛋白合成后，基本上全部组装成中间纤维，游离的单体很少，但是在某些细胞（如进入有丝分裂的细胞和刚刚结束有丝分裂的细胞）中也能看到中间纤维有动态平衡的特性。在这些细胞中，中间纤维在有丝分裂前解聚，而在有丝分裂后在新的子细胞中进行装配。在另外一些情况下（如含有角蛋白的表皮细胞），在整个细胞分裂过程中，ｌＦｓ都保持聚合状态，通过磷酸化和去磷酸化对中间纤维的装配和去装配进行控制。但是我们对于中间纤维装配的许多细节尚不清楚。ｌＦｓ之间的相互作用或ＩＦｓ同细胞其他结构的相互作用是由中间纤维结合蛋白（ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅｆｉｌａｍｅｎｔ—ａｓｓｏｃｉａｔｅｄｐｒｏｔｅｉｎ，１ＦＡＰｓ）介导的，这些结合蛋白能够将中间纤维相９
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第二章分予马达的生物学背景互交联成束（也称张力丝，ｔｏｎｏｆｉｌａｍｅｎｔｓ），张力丝可进一步相互结合或是同细胞质膜作用形成中间纤维网络。目前已了解的中间纤维的功能主要有以下几个方面：（１）为细胞提供机械强度支持（２）参与细胞连接（３）维持细胞核膜稳定，此外，中间纤维在胞质溶胶中也组成网络结构，分布在整个细胞中，维持细胞的形态。与微管和微丝相比．中间纤维在结构和功能上至少有三方面的差异：第一，中间纤维是相当稳定的结构，即使用含有去垢剂和高盐溶液抽提细胞，中间纤维仍然保持完整无缺。第二，中间纤维在体积上与微管和微丝是不同的，微管的直径是２４ｎｍ，微丝的直径是８ｎｍ，而中间纤维则是１０ｎｍ。而且形态上也不相同，微管是由口∥微管蛋白二聚体组装成的中空管状结构，微丝是由球形亚基装配成的螺旋纤维，而中间纤维的亚基是群．螺旋杆状装配成似杆状的结构。第三，
中间纤维的亚基并不与核苷酸结合，而微管的亚基与ＧＴＰ或ＧＤＰ结合，微丝的亚基则与ＡＴＰ或ＡＤＰ结合。
§２．３几种分子马达的生物学原理所谓分子马达，是对一大类广泛存在于细胞内部，能够把化学能直接转换为机械能的酶蛋白大分子的总称。分子马达的种类繁多，从运动形式上来分类的话，它包括线性推进和旋转式两大类。其中线性推进式分子马达是把化学能直接转化为机械能，从而使得分子马达自身能够沿着一条线性轨道作定向移动的机器，主要包括专门在微管上定向跑动的驱动蛋白（ｋｉｎｅｓｉｎ）、用来驱动肌肉以及在细胞内搬运小泡等物质的肌球蛋［刍（ｍｙｏｓｉｎ）、参与ＤＮＡ解链的ＤＮＡ解旋酶（ＤＮＡｈｄｉｃａｓｅ）和参与ＲＮＡ聚合的ＲＮＡ聚合酶（ＲＮＡｐｏｌｙｍｅｒａｓｅ）等。ＤＮＡ解旋酶作为线性分子马达，以ＤＮＡ分子为轨道，与ＡＴＰ水解释放的能量相偶联，在释放ＡＤＰ和Ｐｉ的同时将ＤＮＡ双链分开成两条互补单链。ＲＮＡ聚合酶则在ＤＮＡ转录过程中，沿ＤＮＡ模板迅速移动，消耗的能量来自核苷酸的聚合及ＲＮＡ的折叠反应。旋转式分子马达工作时，类似于定子和转子之间的旋转运动，比较典型的旋转式分子马达有Ｆ１．ＡＴＰ酶。Ｉｏ
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第二章分子马达的生物学背景２．３．１沿微管运动的驱动蛋白马达（ｋｉｎｅｓｉｎ）驱动蛋白马达是纳米尺度的分子器械，它是美国加州大学的ＲｏｎａｌｄＤ．Ｖａｌｅ等人于１９８５年首次在鱿鱼的大轴突运动中发现并命名的一种蛋８１５１。驱动蛋白马达主要存在于真核细胞内，以微管蛋白为轨道，沿微管从负极向正极运动，并由此完成各种细胞内外物质的传输，如运送细胞器和物质小泡，并参与细胞的有丝分裂。驱动蛋白（如图２．８所示）是由两条轻链和两条重链构成的四聚体，具有两个球形的头（具有ＡＴＰ酶活性）、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。两个完全相同的头部，彼此相对取向为１２００，而且是显著关联与协作的。人们将驱动蛋白分为３个重要的结构域【６】：两个头部构成了马达结构域（ｍｏｔｏｒｄｏｍａｉｎ），它们的结构相同，每个头上都有核酸催化位点和与微管的结合位点；第二个结构域为二聚化结构域（ｄｉｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｄｏｍａｉｎ），包括缠绕螺旋部分（ｃｏｉｌｅｄｃｏｉｌ），它使两个头连接起来，且用尾部拉住负载；第三个结构域是颈部连接域（ｎｅｃｋｌｉｎｋｅｒ），它包括两个颈部，它们连接在马达域上，并且可以伸屈。马达两个头部间的相互作用是通过二聚化结构域和颈部连接域来实现的。这两个域也有一定的化学功能：实验发现马达两个头部的化学状态是相互关联的，当其中的一个头处在一个化学态时，另一个头只能处于某一相应的化学态，这是一个化学过程与力学过程相互耦合的过程【７，８】。下面我们来看一下驱动蛋白的运动机制，与肌球蛋白马达不同，驱动蛋白马达的两个头部是显著关联与协作的。实验发现，当未结合ＡＴＰ之前，驱动蛋白马达与微管的结合是不对称的。开始时，前面的头与微管是紧密结合的，后面的头的颈部指向前，前面的头的颈部指向后，后面的头结合着ＡＤＰ；紧接着，前面的头与ＡＴＰ结合，ｋｉｎｅｓｉｎ形成复合状态。在这个过程中，ｋｉｎｅｓｉｎ构象发生变化，前面的头的颈部下落后，它将后面的头甩到前面，ｋｉｎｅｓｉｎ沿微管前进了约４ｎｍ。驱动蛋白马达的这个构象变化使得被甩到前面的头找到了与微管的下一结合点，并与微管紧紧结合，结合加速了ＡＤＰ的释放，同时ｋｉｎｅｓｉｎ沿微管又前进了约４ｎｍ。此时驱动蛋白马达的两个头与微管都处于强结合状态。接下来，后谣的头将ＡＴＰ水解为ＡＤＰ和Ｐｊ。最后，将Ｐｉ释放，Ｐｉ的释放使得后面的头与微管分离，回到初始状态，完成一个力学化学循环。
郑州大学硕ｆ一学位论文 第二章分子马达的生物学背景图２．８驱动蛋白的结构和运输方式《ａ）驱动蛋白的结构；
（ｂ）驱动蛋白的运输方式现在较权威的驱动蛋白运动模型是Ｈａｃｋｎｅｙ提出的。Ｈａｃｋｎｅｙ发现两个头上都已结合了ＡＤＰ的驱动蛋白同微管结合时，只有一个头上的ＡＤＰ快速释放，由此判断两个头上的ＡＴＰ水解周期处于异步状态，提出了交替循环机制模型（ＡｌｔｅｒｎａｔｉｎｇＣｙｃｌｅＭｅｃｈａｎｉｓｍ），体现在步行上就是Ｈａｎｄ－ｏｖｅｒ－ｈａｎｄ方式【９，１ｏ】：运动时两个头部交替地与微管结合脱离，始终保持有一个头结合到微管上起固定作用，另一个头得以脱离微管向前运动。这样交错重复进行，使驱动蛋白马达沿着微管作前进式运动，走上百步都不脱
“轨”，加上单头驱动蛋白马达不呈现前进式运动的事实，都证实了驱动蛋白马达的两个头部在运动时是紧密协作的，像爬索子似的两手交替进行。并且两个头不可能同时与微管结合，哪怕是瞬时的。实验室里的测量表明单个驱动蛋白马达沿微管的运动呈梯跳式地进行着（图２．９），平均每一步步长是８ｎｍ［１ｌ】，恰好与构成微管重复单元口∥二聚体的长度相等，而且运动速度很快，约８００ｎｍ／￥。图２．９驱动蛋白沿微管运动的实验曲线实验发现，利用光钳或玻璃纤维施加阻力，单个驱动蛋白可沿着微管克服阻力运动达数百纳米，直至阻力增加到５～６ｐＮ时，它才停止运动，所以单个驱动蛋白能够产生的２勰搿：暑越抽税ｍ鹏啦蛐薹ｌⅢ氆
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第一二章分予马达的生物学背景最大力为５～６ｐＮ。没有ＡＴＰ结合时，驱动蛋白与微管结合很强，能够承受ｌＯｐＮ以上的力。驱动蛋白在微管上连续移动的距离被称为跑动长，每跨一步所消耗的力是６ｐＮ。ＳｔｅｖｅｎＭ．Ｂｌｏｃｋ小组作了一系列实验，结果表明，驱动蛋白的跑动长度及平均运动速度与ＡＴＰ的浓度和负载力有关，速度高时，可达到每秒９００ｎｍ。２．３。２沿微丝运动的肌球蛋白马达（ｍｙｏｓｉｎ）肌球蛋白马达是人类最早研究的分子马达之一，主要存在于肌肉纤维和真核细胞内，１８６４年首先发现于肌肉组织中，后来发现非肌细胞中也存在。它们沿肌动蛋白微丝运动，执行着肌肉收缩、细胞内物质输运和细胞形态改变的功能。肌球蛋白是长形不对称“Ｙ？形分子（图２．１０），长约１６０ｎｍ。肌球蛋白马达是构成肌纤维的主要成分之一，由两个重链和４个轻链组成，具有两个完全相同的头部和两个颈部［１２１。肌球蛋白可分为结构和功能均不相同的三个结构域：头部结构域是最保守的结构域，它含有与肌动蛋白、ＡＴＰ结合的位点，负责产生力；与头部相邻的结构域是口．螺旋的颈部结构域，结合着两个轻链，颈部起着调整头部的活动和杠杆作用；剩下的为尾部结构域，可以与其它尾部结合形成粗纤丝。图２．１０
ｍｙｏｓｉｎ的结构模型球形的头部具有ＡＴＰ酶活性【１２】，当一个力学与化学周期开始时，肌球蛋白与肌动蛋白紧紧地结合在一起，形成一个复合体（用Ａ＇Ｍ表示），此时可认为与肌动蛋白结合部位的裂口是关闭的。当一个ＡＴＰ结合到肌球蛋白头部的ＡＴＰ结合部位的裂口时，导致肌动蛋白结合部位的裂口打开，肌球蛋白迅速从肌动蛋白脱落，随后ＡＴＰ水解成为ＡＤＰ和Ｐｉ，形成ＭｏＡＤｐｏｐｉ复合态，在下一步，肌球蛋白又重新结合到肌动蛋白上，形成Ａ・
Ｍ・ ＡＤＰ－Ｐｉ态，刚开始时，肌球蛋白与肌动蛋白的结合是很弱的，在肌动蛋白作用下大大加速了Ｐｉ与ＡＤＰ的释放，在Ａ・ Ｍ・ ＡＤＰ・ Ｐｉ态过渡到Ａ・
Ｍ态的过程中，在肌球蛋白头部的催化区产生的应力传递到颈部，把催化区小的次纳米的结构改变，放大为在颈部与尾部连接处的几个纳米的摆动，使肌球蛋白相对于肌动蛋白产生滑动，并
郑州人学硕士学位论文 第二章分子马达的生物学背景回到周期的初始Ａ・
Ｍ态，完成一个力学与化学周期（图２．１１）。肌动蛋白通过结合与水解ＡＴＰ，不断发生周期性的构象改变，引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动，从而引起了肌肉的收缩，这就是著名的肌肉收缩肌纤丝滑动学说，目前这一学说已经被普遍接受，并在此基础上获得了很大的发展。图２．１ｌ
ＡＴＰ水解与肌球蛋白沿肌动蛋白丝移动偶联模型２．３．３旋转分子马达细胞生长代谢的整个过程需要能量，在绝大多数情况下能量由ＡＴＰ的高能键水解而获得。ＡＴＰ合成酶是合成ＡＴＰ的关键蛋白，ＡＴＰ合成酶有时也被称为Ｆ．ＡＴＰ合成酶，它是一种旋转分子马达，是合成ＡＴＰ的基本场所，也是生物体能量转化的核心酶。ＡＴＰ合成酶被称为世界上最小的发动机，它存在于细胞内的线粒体内膜、细菌的浆膜以及叶绿体的类囊体膜之中，是生物体能量代谢的关键酶。它可以在跨膜质子动力势的推动下，利用ＡＤＰ和Ｐｉ催化合成生物体的能量“通货”——ＡＴＰ。旋转式分子马达工作时，类似于定子和转予之间的旋转运动，结构如图２．１２所示：它由两部分组成，一部分结合在线粒体膜上，称为ＦＯ；另一部分在膜外，称为Ｆ１，ＦＩ．ＡＴＰ酶直径小于１２ｎｍ，能产生大Ｔ１００ｐＮ的力，无载荷时转速可达１７转／秒。ＦＩ．ＡＴＰ酶由５种亚基组成，分别是口，∥，ｙ，占，ｓ亚基。３个ｔＴｔ＇亚基和３个∥亚基交替排列，每个口亚基和∥亚基上都有核苷酸结合点，但只有声亚基上的结合点具有催化ＡＴＰ合成或水解的活性，３个催化区分别位于３个∥亚基上。每个∥亚基上的催化区都有４种可能的状态：１４
郑州人学硕１：学位论文 第二章分子马达的生物学背景Ｅｍｐｔｙ，ＡＴＰ，ＡＤＰ・
Ｐｉ，ＡＤＰ，催化区占据的数目由ＡＴＰ的浓度来决定，ＡＴＰ的浓度低时，只有一个催化区被占据，水解速率相应的很低。ＡＴＰ的浓度高时，３个催化区都被占据，水解速率随之很高。ＡＴＰ结合到∥亚基上发生构象变化，带动ｙ亚基发生旋转，旋转的方向由，轴上的偏离中心最远的点即ＭＥＰ点的位置来决定。Ｆ１马达每一圈分三步旋转，每一步旋转１２００’同时水解一个ＡＴＰ分子【１３】。ＡＴＰ浓度高时，从ＡＴＰ水解循环到产生旋转的运动的能量转化效率接近１００％，这种高效率的特点是其他蛋白质所没有的。旋转分子马达的ＦＯ部分也是一个转动机器，但ＦＯ马达与Ｆ１马达有所不同，它的能量不是来ｆｌＡＴＰ的水解，而是来自储存在跨膜中的粒子运动势的化学能。当ＦＯ马达起主导作用时，它利用跨膜的粒子电化学势在相反的方向上产生旋转的扭力矩（离子进入膜内），此时Ｆ１合成ＡＴＰ。当Ｆ１马达起主导作用时，它利用ＡＴＰ水解产生扭力矩，同时使ＦＯ在电化学梯度下作为粒子泵释放离子。因此，旋转分子马达能以两种不同的方式将化学能转化为机械能。图２．１２
ＦＩ－ＡＴＰ合酶
§２．４几种分子马达的比较最主要是它们的运动方式不同，特别是驱动蛋白马达和肌球蛋白马达尽管结构上非常相似，但是它们的运动方式却是显著不同的。驱动蛋白马达的头部结合在微管上，在催化ＡＴＰ的同时，头部相对微管做定向运动，对单个驱动蛋白沿微管的运动过程进行的观测表明，它在微管表面作平行于原纤维呈梯跳式的运动，单个驱动蛋白能够沿微管作长距离运动，两只脚（两个球状的部分被称作“脚”）不会同时离开微管，它连续走几十到几百步而不脱落，且是交替的一步一步地进行的，在运动过程中保持一个驱动蛋白头１５
郑州人学硕Ｉ学位论文第一章分于马达的生物学背景部与声微管蛋白结合，当另一个头跨过１６ｎｍ与下一个∥微管蛋白结合时，前一个头则脱离微管，在这个过程中马达重心就向前运动了Ｓｎｍ［１４］，在ＡＴＰ浓度较低的情况下，这种一步一步的运动形式尤其明显，８ｎｍ的步长正好与微管的结构周期一致。然而在肌球蛋白的头部沿着肌动蛋白微丝运动的过程中，两只“脚”大部分时间是悬空的。ｍｙｏｓｉｎ马达头部能把ＡＴＰ水解释放的能量储存起来，用于后来产生多步的定向运动，平均步长为５．２ｎｍ［１５］。事实上，肌球蛋白在每一个跨越中通常要跨过若干个肌动蛋白单元。这是因为，当第一个肌球蛋白与微丝分离时，其它肌球蛋白可能会推动肌动蛋白丝滑行。如果仅有一个肌球蛋白与微丝接触，它仅仅会跳动，当与微丝脱离接触时就不会沿微丝相对滑动（除非有扩散存在）。与ｋｉｎｃｓｉｎ的单独运动不同的是，ｍｙｏｓｉｎ必须以集体协作的方式来执行各项功能，完成沿微丝的定向运动。１６
郑州丈学硕士学位论文 第三章Ｉ．ａｎｇｅｖｉｎ方程的弓Ｉ入及一二阶尼格一库塔算法第三章Ｌａｎｇｅｖｉｎ方程的引入及二阶龙格一库塔算法
§３．１布朗运动的物理意义布朗运动是一个具有典型意义的科学实验。众所周知，原始意义的布朗运动，系指液体中悬浮微粒的无规则运动，它是由英国植物学家布朗在１８２７年首先发现的，隔了５０年，即直至１８７７年，德耳索才作出了正确的定性分析：布朗粒子的运动，实际上是由于受到周围液体分子的不平衡碰撞所引起的。悬浮在液体中的颗粒越小，在某一瞬间跟它相撞击的分子数越少，撞击作用的不平衡性就表现得越明显，布朗运动越明显。悬浮在液体中的微粒越大，在某一瞬间跟它撞击的分子越多，撞击作用的不平衡性就表现得越不明显，以至可以认为撞击作用互相平衡，因此布朗运动不明显，甚至观察不到。液体温度越高，分子做无规则运动越激烈，撞击微小颗粒的作用就越激烈，而且撞击次数也加大，造成布朗运动越激烈。至于对布朗运动的定量研究，却是进入２０世纪以后的事了。１９０５年，爱因斯坦发表了关于布朗运动的数学描述，他把布朗粒子视为理想气体巨分子系统，着重分析了在时问ｔ内粒子总位移工分量的二次方的平均值Ｊ２；对于悬浮在粘滞系数为ｚ／的液体中、半径为口的球形微粒来说，结果为一ｋ７ｒ工２＝—竺一（３．１）３：Ｊｚｚｒ／其中ｋ为玻耳兹曼常量，ｒ为绝对温度。上式即为布朗运动的爱因斯坦公式，它可通过实验来检验，因而成为气体动理论和统计物理学的重要转折点。布朗运动是随机涨落的典型现象。后来讨论的布朗运动，并不限于流体中悬浮微粒的无规则运动。例如，在电流计或其他仪器中，用细丝悬挂的小反射镜，由于受到周围气体分子的撞击，在不平衡力作用下所作的无规则扭摆运动，也称为布朗运动。一般地说，许许多多的宏观观测，都要受到布朗运动的限制。１９０５年爱因斯坦根据扩散方程建立了布朗运动的统计理论。布朗运动的发现、实验研究和理论分析间接地证实了分子的无规则热运动，对于气体动理论的建立以及确认物质结构的原子性具有重要意义，并且推动统计物理学特别是涨落理论的发展。人们对于爱因斯坦论布朗运动的意义、一维随机行走与布朗运动、生物大分子在力作用下的随机行走、分子马达（蛋白质高分子在相７
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第三章Ｌａｎｇｅｖｉｎ方程的０ｆ入及＿二阶尼格一库塔算法互作用力下的随机行走引起的时问相关协同结构相变）及其运动性等做了细致的研究，这些研究表明，爱因斯坦的布朗运动理论表示个别分子的随机布朗运动可以引起宏观观测的有序运动（如扩散），生物大分子的有序结构也是高分子在分子相互作用力作用下布
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